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Grundlegend unterscheidet man die irreversible Hemmung, bei der ein Inhibitor eine unter physiologischen Bedingungen nicht umkehrbare Verbindung mit dem Enzym eingeht (so wie [[Penicillin]] mit der D-Alanin-Transpeptidase), von der reversiblen Hemmung, bei der der gebildete Enzym-Inhibitor-Komplex wieder in seine Bestandteile zerfallen kann.<br /> <br /> === Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus ===<br /> [[Enzyme]] wirken im lebenden Organismus in einem komplexen Geflecht von Stoffwechselwegen zusammen. Um sich schwankenden inneren und äußeren Bedingungen optimal anpassen zu können, ist eine feine Regulation und Kontrolle des [[Stoffwechsel]]s und der zugrundeliegenden [[Enzyme]] nötig. Unter [[Regelkreis|Regulation]] versteht man Vorgänge, die der Aufrechterhaltung stabiler innerer Bedingungen bei wechselnden Umweltbedingungen ([[Homöostase]]) dienen. Als Kontrolle bezeichnet man Veränderungen, die auf Grund von externen Signalen (beispielsweise durch [[Hormone]]) stattfinden. Es gibt schnelle/kurzfristige, mittelfristige sowie langsame/langfristige Regulations- und Kontrollvorgänge im Stoffwechsel:<br /> <br /> ==== Kurzfristige Anpassung ====<br /> Schnelle Veränderungen der Enzymaktivität erfolgen als direkte Antwort der [[Enzyme]] auf veränderte Konzentrationen von [[Stoffwechselprodukten]], wie Substrate, Produkte oder Effektoren (Aktivatoren und Inhibitoren). Enzymreaktionen, die nahe am Gleichgewicht liegen, reagieren empfindlich auf Veränderungen der Substrat- und Produktkonzentrationen. Anhäufung von Substrat beschleunigt die [[Hinreaktion]], Anhäufung von Produkt hemmt die [[Hinreaktion]] und fördert die Rückreaktion (kompetitive Produkthemmung). Allgemein wird aber den irreversiblen Enzymreaktionen eine größere Rolle bei der Stoffwechselregulation und Kontrolle zugeschrieben.<br /> <br /> Von großer Bedeutung ist die [https://de.wikipedia.org/wiki/Allosterischer_Modulator allosterische Modulation]. Substrat- oder Effektormoleküle, die im [[Stoffwechsel]] anfallen, binden an [https://de.wikipedia.org/wiki/Allosterisches_Zentrum allosterische Zentren] des [[Enzym]]s und verändern seine katalytische Aktivität. Allosterische Enzyme bestehen aus mehreren Untereinheiten (entweder aus gleichen oder auch aus verschiedenen [[Protein]]molekülen). Die Bindung von Substrat- oder Hemmstoff-Molekülen an eine Untereinheit führt zu Konformationsänderungen im gesamten Enzym, welche die Affinität der übrigen Bindungsstellen für das Substrat verändern. Eine Endprodukt-Hemmung ([https://de.wikipedia.org/wiki/Feedback-Hemmung Feedback-Hemmung]) entsteht, wenn das Produkt einer Reaktionskette auf das [[Enzym]] am Anfang dieser Kette allosterisch hemmend wirkt. Dadurch entsteht automatisch ein [[Regelkreis]].<br /> <br /> ==== Mittelfristige Anpassung ====<br /> Eine häufige Form der Stoffwechselkontrolle ist die [https://de.wikipedia.org/wiki/Kovalent kovalente Modifikation] von [[Enzymen]], besonders die [https://de.wikipedia.org/wiki/Phosphorylierung Phosphorylierung]. Wie durch einen molekularen Schalter kann das [[Enzym]] beispielsweise nach einem hormonellen Signal durch phosphat-übertragende Enzyme ([https://de.wikipedia.org/wiki/Kinasen Kinasen]) ein- oder ausgeschaltet werden. Die Einführung einer negativ geladenen Phosphatgruppe zieht strukturelle Änderungen im [[Enzym]] nach sich und kann prinzipiell aktive als auch inaktive [https://de.wikipedia.org/wiki/Konformation Konformationen] begünstigen. Die Abspaltung der Phosphatgruppe durch [https://de.wikipedia.org/wiki/Phosphatase Phosphatasen] kehrt diesen Vorgang um, so dass eine flexible Anpassung des [[Stoffwechsel]]s an wechselnde physiologische Anforderungen möglich ist.<br /> <br /> ==== Langfristige Anpassung ====<br /> Als langfristige Reaktion auf geänderte Anforderungen an den [[Stoffwechsel]] werden [[Enzyme]] gezielt abgebaut oder neugebildet. Die Neubildung von Enzymen wird über die [https://de.wikipedia.org/wiki/Expression Expression] ihrer [[Gene]] gesteuert. Eine solche Art der genetischen Regulation bei [[Bakterien]] beschreibt das [https://de.wikipedia.org/wiki/Operon-Modell Operon-Modell] von [https://de.wikipedia.org/wiki/Fran%C3%A7ois_Jacob François Jacob] (1920-2013) und [https://de.wikipedia.org/wiki/Jacques_Monod_(Biologe) Jacques Monod] (1910-1976). Der kontrollierte Abbau von [[Enzym]]en in [[eukaryotischen Zellen]] kann durch [https://de.wikipedia.org/wiki/Ubiquitin Ubiquitinierung] realisiert werden. Das Anheften von [[Polyubiquitin]]-Ketten an [[Enzyme]], katalysiert durch spezifische [[Ubiquitin-Ligasen]], markiert diese für den Abbau im [[Proteasom]], einem &quot;Müllschlucker&quot; der [[Zelle]].<br /> <br /> <br /> == Anhang ==<br /> === Anmerkungen ===<br /> &lt;references group=&quot;Anm.&quot; /&gt;<br /> <br /> === Einzelnachweise ===<br /> &lt;references /&gt;</div>

Klaus